Suplementos de vitamina c vs zumo de naranja.

Si pensamos en fruta, rápidamente pensamos en vitaminas. Ha existido durante décadas un abuso de una asociación que, por simplista, es desafortunada. Dicen los teóricos que como la comida está degradada, hay que suplementarse con algún tipo de vitamina sintética. Veamos que ocurre cuando comparamos el zumo de naranja con la vitamina C sintética.

Serena Guarnieri en la Universidad de Milán se propuso comprobar la diferencia en el daño oxidativo sobre las células mononucleares de sangre periférica del sistema inmune. Para ello reclutó voluntarias no vegetarianas ni fumadoras, libres de fármacos y suplementos dietéticos. Hizo grupos, administrando zumo de naranja fresco pasteurizado, agua con una cantidad equivalente de vitamina C sintética (150 mg), o agua con azúcar.

Posteriormente se recogieron muestras de sangre cada hora durante 8 horas, y pasadas 24 horas. Las muestras de sangre fueron inducidas a oxidación con H2O2. Los grupos zumo de naranja y vitamina c sintética incrementaron las concentraciones de vitamina c en plasma significativamente, hallándose las mayores concentraciones a las 2 y 3 horas después de su consumo, y a partir de ahí decrecieron las concentraciones en plasma. A las 24 horas, los 3 grupos tenian similares valores de vitamina C sanguínea.

Resultados:

El grupo de zumo fue el único que presentó protección al daño oxidativo independientemente de las concentraciones plasmáticas de vitamina c. Ni el grupo suplementado con vitamina C ni el grupo control mostraron protección oxidativa en este tipo de células.

A pesar de que a partir de las 4 horas las concentraciones plasmáticas de vitamina c decrecían notablemente en el grupo del zumo, la protección celular se mantuvo prácticamente constante durante todo el dia. Incluso en las muestras sanguíneas tomadas 24 horas después donde los 3 grupos tenían concentraciones similares de vitamina c en plasma, el grupo zumo de naranja fue el único que mostró protección del adn. Este hallazgo sugiere que existen otros componentes en el zumo que protegen contra el daño inducido en el adn.

Ya existió un estudio similar con el Kiwi (Collins et al 2001), que llegó a conclusiones similares.
fuente

Suplementos de vitamina c vs zumo de naranja.

Si pensamos en fruta, rápidamente pensamos en vitaminas. Ha existido durante décadas un abuso de una asociación que, por simplista, es desafortunada. Dicen los teóricos que como la comida está degradada, hay que suplementarse con algún tipo de vitamina sintética. Veamos que ocurre cuando comparamos el zumo de naranja con la vitamina C sintética.

Serena Guarnieri en la Universidad de Milán se propuso comprobar la diferencia en el daño oxidativo sobre las células mononucleares de sangre periférica del sistema inmune. Para ello reclutó voluntarias no vegetarianas ni fumadoras, libres de fármacos y suplementos dietéticos. Hizo grupos, administrando zumo de naranja fresco pasteurizado, agua con una cantidad equivalente de vitamina C sintética (150 mg), o agua con azúcar.

Posteriormente se recogieron muestras de sangre cada hora durante 8 horas, y pasadas 24 horas. Las muestras de sangre fueron inducidas a oxidación con H2O2. Los grupos zumo de naranja y vitamina c sintética incrementaron las concentraciones de vitamina c en plasma significativamente, hallándose las mayores concentraciones a las 2 y 3 horas después de su consumo, y a partir de ahí decrecieron las concentraciones en plasma. A las 24 horas, los 3 grupos tenian similares valores de vitamina C sanguínea.

Resultados:

El grupo de zumo fue el único que presentó protección al daño oxidativo independientemente de las concentraciones plasmáticas de vitamina c. Ni el grupo suplementado con vitamina C ni el grupo control mostraron protección oxidativa en este tipo de células.

A pesar de que a partir de las 4 horas las concentraciones plasmáticas de vitamina c decrecían notablemente en el grupo del zumo, la protección celular se mantuvo prácticamente constante durante todo el dia. Incluso en las muestras sanguíneas tomadas 24 horas después donde los 3 grupos tenían concentraciones similares de vitamina c en plasma, el grupo zumo de naranja fue el único que mostró protección del adn. Este hallazgo sugiere que existen otros componentes en el zumo que protegen contra el daño inducido en el adn.

Ya existió un estudio similar con el Kiwi (Collins et al 2001), que llegó a conclusiones similares.
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SUPLEMENTACIÓN EN LAS ARTES MARCIALES

ENERGÍA EXPLOSIVA
Energía anaeróbica o explosiva de corta duración, es la utilizada para proyectar el golpe o el impulso. Es función de la duración puede ser:
Hasta 20 segundos: Vía anaerobia no láctica, a partir del metabolismoo del Adenosintrifosfato (ATP) y fofocreatina (PC) con formación de ácido láctico.
De 20 a 50 segundos: Vía anaerobia láctica, con formación de ácido láctico y bajada del PH sanguíneo (aumenta la acidez).
Creatina: La cratina es un precursor de la fuente energética cratina fosfato. En el músculo, aumenta los niveles de ATP durante el período de máxima contracción muscular. La creatina aumente la capacidad de prestaciones añadiendo a la musculatura un mayor contenido de cratinfosfato. Aumentando esta cantidad se obtiene, entre otras cosas, los siguientes efectos:
Un aplazamiento de la concentración de ácidos lácticos en el músculo.
Mayor capacidad para entrenar en niveles máximos de fuerza muscular durante más tiempo.
La recuperación de la fuerza muscular máxima se obtiene más rápido, especialmente en actividades contínuas con descansos cortos.
Modo de empleo: Debe tomarse 20 minutos antes del entrenamiento. Se recomienda el uso en macrociclos de 3 meses. Dosis recomendada: -200mg/kg. de peso/día durante los 3 primeros días. 50 mg/kg. de peso/día en días sucesivos.
Taurina: Una de las utilidades del aminoácido taurina es su participación en el mecanismo de contracción-excitación de las fibras musculares (mças concretamente en la transmisión del impulso nervioso a nivel neuromuscular).
El mecanismo de contracción obviamente es la base para el éxito en el entrenamiento. También hay evidencias de que son las fibras rápidas del músculo las que se ven más afectadas que las lentas. a nivel cardiovascular la TAURINA regula la presión arterial a la vez que fortalece el músculo cardíaco. La taurina tiene también un efecto estimulante.
Modo de empleo: Muy útil en asociaciones de creatina y glutamina. Dosis recomendada: Dosis diarias de 1.500 mg (separadas en 3 dosis de 500 mg).
CREATINAS DE ÚLTIMA GENERACIÓN
Diferentes combinaciones de creatina con otros principios activos que sinergizan ambas funciones. Las principales asociaciones son:
Creatina + Glutamina
Creatina +Taurina
Creatina + HMB ( Hidroximetil buturato)
Creatina + OKG ( Alfacetoglutarato de Ornitina)
Energía aeróbica: Energía aeróbica desarrollada durante los entrenamientos y durante el combate. Vía aerobia con intercambio de oxígeno, carbohidratos y grasas (estas últimas especialmente en esfuerzos superiores a 30 minutos). Fase de gran demanda energética en la que los suplementos que aporten una rápida aportación de energía son esenciales.
Ribosa: Suplemento muy útil para la obtención de energía adicional en situaciones de elevada actividad aeróbica. La ribosa eleva los niveles de energía muscular a la vez que acelera la recuperación y retrasa la aparición de fatiga.
Modo de empleo: tomarlo antes y después del entrenamiento. Incrementa la efectividad de otros suplementos energéticos. Dosis recomendada: 3 gramos al día, en atletas se puede incrementar hasta 2.5 gramos inmediatamente después del mismo.
Piruvato: El piruvato interviene en el ciclo de Krebs, proceso por el cual el organismo obtiene ATP (energía) a partir de los carbohidratos. aumenta la respiración celular o cantidad de energía que la mitocondria (la caldera metabólica de la célula) utiliza, por tanto, en condiciones aeróbicas, el piruvato genera ATP adicional. Además, favorece la síntesis de glucógeno, por lo que la célula muscular también contará con energía extra acumulada.
Modo de empleo: Aparece en forma líquida o en cápsulas. Muy adecuado para deportes de gran demanda energética. Dosis recomendada: 80 a 100 mg por kg. de peso corporal y día.
Bebidas de electrolitos: Fórmulas de agua, electrolitos y carbohidratos (polímeros de glucosa, glucosa, fructosa, etc.). sus funciones incluyen la reposición de fluidos para evitar deshidrataciones y alteraciones del equilibrio homeostático por pérdida de sales minerales a través del calor y obtención de energía rápida y sostenida para esfuerzos de tipo aeróbico y larga duración.
Modo de empleo: tomarlo antes, durante y después del entrenamiento. Dosis recomendada: en dosis de 200 ml. cada una o según necesidades individuales. Dilución al 10 - 20 %.
RECUPERACIÓN DE LESIONES Y TRAUMATISMOS:
Suplementos que previenes y/o favorecen la recuperación de los tejidos tras lesiones y traumatismos típicas de estas modalidades deportivas (caídas, golpes, etc.).
Mezclas de aminoácidos: (ver sección: Desarrollo muscular en atleta juveniles).
Cartílago del tiburón + Glucosamina: La combinación de estos dos suplementos logran una poderosa acción analgésica-antiinflamatoria sobre todo a nivel articular, estimulando el sistema inmunolçógico e inhibiendo la formación de nuevos vasos sanguíneos (angiogénesis).
Modo de empleo: se recomienda su ingesta 15 minutos antes de las comidas. Dosis recomendada: 2-3 gramos/día de cada uno de ellos.
DESARROLLO MUSCULAR EN ATLETAS JUVENILES
Incremento y desarrollo de la masa muscular magra, evitando la acentuación del panículo adiposo:
BCAA'S: Los aminoácidos VALINA, LEUCINA e ISOLEUCINA, tienen una gran importancia en el deporte a causa de sus efectos anabólicos naturales (la palabra anabolismo = síntesis proeica) y productores de energía. Son metabolizados completamente en los tejidos musculares y evitan la eliminación de otros aminoácidos en el músculo, es decir tienen un efecto anticatabólico (evitan la pérdida de tejido muscular). Pueden estimular la liberación de insulina a través del páncreas, lo cual promueve a su vez la absorción de aminoácidos.
Modo de empleo: deben tomarse 30 minutos antes del entrenamiento, siendo ese el momento en la que la absorción de estos aminoácidos en el músculo es mayor. Dosis recomendada: 100 mg/kg. de peso corporal y día (tomar conjuntamente 50 a 100 mg de vitamina B6).
Mezclas de aminoácidos: Fórmulas equilibradas de aminoácidos procedentes de las dos fuentes de proteínas de mayor valor biológico: el huevo y la leche, para ayudar al crecimiento muscular, recuperación más rápida y mejora del rendimiento deportivo en general. Mantien un pool de aminoácidos libres de rápida absorción a nivel digestivo y de activo transporte al interior de las células para mantener un constante estado de síntesis proteica. Muy útil en periodos de crecimiento muscular y son esenciales en casos de desgaste por un esfuerzo excesivo.
Modo de empleo: deben tomarse repartidos en tres o cuatro tomas diarias: 45 minutos antes de la competición o entrenamietno, inmediatamente después del entrenamiento y a media mañana y /o a media tarde (según el momento del entreno). Dosis recomendada: 100-200 mg/kg. de peso corporal y día.
SUPLEMENTOS PARA AUMENTAR O BAJAR PESO
En función de las necesidades individuales de cada atleta, según categoría de peso corporal:
1. Suplementos para aumentar de peso
Proteína de Suero: Esta proteína derivada de la leche contiene un gran valor biológico y una gran digestibilidad, permitiendo un continuo y permanente aporte de nitrógeno formador de tejido muscular. Muy útiles para lograr un aumento de la síntesis protéica (anabolismo natural) con su correspondiente aumento de la masa muscular.
Modo de empleo: Fórmulas preparadas en forma de batidos "in situ". Dosis recomendada: 500 mg/kg. de peso/día después del entrenamiento.
Glutamina: Sustancia que previene la pérdida de masa muscular producida por una disminución de glutamina en los tejidos musculares como consecuencia de un exceso de estrés o el entrenamiento intenso. Promueve la síntesis protéica, mejorando la recuperación y facilitando un mejor trabajo muscular con el ejercicio.
Modo de empleo: Antes del entrenamiento (puede tomarse junto a la creatina y la taurina). Muy útil en períodos competitivos, donde el atleta se ve sometido a mayor tensión psicológica. Dosis recomendada: 40 mg/kg. de peso corporal y día.
HMB: El HMB es el matabolito esencial del aminoácido de cadena ramificada leucina. entre sus acciones, que son múltiples, debemos nombrar que disminuye la proteolisis (catabolismo protéico) inducida por el ejercicio intenso a la vez que mejora la recuperación. Aumenta la fuerza y la masa muscular tanto en individuos entrenados como no entrenados. Potencia los efectos del entrenamiento y estimula el sistema inmune haciéndole más resistente a las infecciones.
Modo de empleo: Debe ingerirse en el momento previo al entrenamiento. Dosis recomendada: 3 gramos al día. 2 suplementos para bajar de peso:
Carnitina: Nutriente imprescindible en los ciclos energéticos, proporciona energía para el entrenamiento siendo éste el momento en que mejor se lleva a cabo la utilización de las grasas. Produce ahorro en las reservas de glucógeno a la vez que disminuye el panículo adiposo.
Modo de empleo: Producto muy adecuado en fases previas a la competición. Ingestión adecuada media hora antes del entrenamiento. Dosis recomendada: 0.14 a 0.28 gramos diarios por cada 10 Kg. de peso corporal y día.
METABOLIZADORES DE GRASA: SUSTANCIAS LIPOTRÓPICAS: METIONINA, BETAÍNA, COLINA, INOSITOL, VITAMINAS DEL GRUPO B.
Sustancias de distintas etiologías con la característica común de su efecto protector hepático y metabolizador de grasas. Promueven el transporte y la utilización en forma de energía de la grasa en el hígado. De tal manera, se estimula el metabolismo, incrementando el aporte energético a la vez que se consigue una disminución del tejido adiposo.
Modo de empleo: Preparado en cápsulas o comprimidos con distintas concentraciones de los productos mencionados, ( también carnitina en algunos casos). Ingestión durante las comidas. Dosis recomendada: 0.14 a 0.28 gramos diarios por cada 10 kg. de peso corporal de la mezcla adecuada de los diferentes componentes de la fórmula de "fat-burners" o lipotrópicos.

SUPLEMENTACIÓN EN LAS ARTES MARCIALES

ENERGÍA EXPLOSIVA
Energía anaeróbica o explosiva de corta duración, es la utilizada para proyectar el golpe o el impulso. Es función de la duración puede ser:
Hasta 20 segundos: Vía anaerobia no láctica, a partir del metabolismoo del Adenosintrifosfato (ATP) y fofocreatina (PC) con formación de ácido láctico.
De 20 a 50 segundos: Vía anaerobia láctica, con formación de ácido láctico y bajada del PH sanguíneo (aumenta la acidez).
Creatina: La cratina es un precursor de la fuente energética cratina fosfato. En el músculo, aumenta los niveles de ATP durante el período de máxima contracción muscular. La creatina aumente la capacidad de prestaciones añadiendo a la musculatura un mayor contenido de cratinfosfato. Aumentando esta cantidad se obtiene, entre otras cosas, los siguientes efectos:
Un aplazamiento de la concentración de ácidos lácticos en el músculo.
Mayor capacidad para entrenar en niveles máximos de fuerza muscular durante más tiempo.
La recuperación de la fuerza muscular máxima se obtiene más rápido, especialmente en actividades contínuas con descansos cortos.
Modo de empleo: Debe tomarse 20 minutos antes del entrenamiento. Se recomienda el uso en macrociclos de 3 meses. Dosis recomendada: -200mg/kg. de peso/día durante los 3 primeros días. 50 mg/kg. de peso/día en días sucesivos.
Taurina: Una de las utilidades del aminoácido taurina es su participación en el mecanismo de contracción-excitación de las fibras musculares (mças concretamente en la transmisión del impulso nervioso a nivel neuromuscular).
El mecanismo de contracción obviamente es la base para el éxito en el entrenamiento. También hay evidencias de que son las fibras rápidas del músculo las que se ven más afectadas que las lentas. a nivel cardiovascular la TAURINA regula la presión arterial a la vez que fortalece el músculo cardíaco. La taurina tiene también un efecto estimulante.
Modo de empleo: Muy útil en asociaciones de creatina y glutamina. Dosis recomendada: Dosis diarias de 1.500 mg (separadas en 3 dosis de 500 mg).
CREATINAS DE ÚLTIMA GENERACIÓN
Diferentes combinaciones de creatina con otros principios activos que sinergizan ambas funciones. Las principales asociaciones son:
Creatina + Glutamina
Creatina +Taurina
Creatina + HMB ( Hidroximetil buturato)
Creatina + OKG ( Alfacetoglutarato de Ornitina)
Energía aeróbica: Energía aeróbica desarrollada durante los entrenamientos y durante el combate. Vía aerobia con intercambio de oxígeno, carbohidratos y grasas (estas últimas especialmente en esfuerzos superiores a 30 minutos). Fase de gran demanda energética en la que los suplementos que aporten una rápida aportación de energía son esenciales.
Ribosa: Suplemento muy útil para la obtención de energía adicional en situaciones de elevada actividad aeróbica. La ribosa eleva los niveles de energía muscular a la vez que acelera la recuperación y retrasa la aparición de fatiga.
Modo de empleo: tomarlo antes y después del entrenamiento. Incrementa la efectividad de otros suplementos energéticos. Dosis recomendada: 3 gramos al día, en atletas se puede incrementar hasta 2.5 gramos inmediatamente después del mismo.
Piruvato: El piruvato interviene en el ciclo de Krebs, proceso por el cual el organismo obtiene ATP (energía) a partir de los carbohidratos. aumenta la respiración celular o cantidad de energía que la mitocondria (la caldera metabólica de la célula) utiliza, por tanto, en condiciones aeróbicas, el piruvato genera ATP adicional. Además, favorece la síntesis de glucógeno, por lo que la célula muscular también contará con energía extra acumulada.
Modo de empleo: Aparece en forma líquida o en cápsulas. Muy adecuado para deportes de gran demanda energética. Dosis recomendada: 80 a 100 mg por kg. de peso corporal y día.
Bebidas de electrolitos: Fórmulas de agua, electrolitos y carbohidratos (polímeros de glucosa, glucosa, fructosa, etc.). sus funciones incluyen la reposición de fluidos para evitar deshidrataciones y alteraciones del equilibrio homeostático por pérdida de sales minerales a través del calor y obtención de energía rápida y sostenida para esfuerzos de tipo aeróbico y larga duración.
Modo de empleo: tomarlo antes, durante y después del entrenamiento. Dosis recomendada: en dosis de 200 ml. cada una o según necesidades individuales. Dilución al 10 - 20 %.
RECUPERACIÓN DE LESIONES Y TRAUMATISMOS:
Suplementos que previenes y/o favorecen la recuperación de los tejidos tras lesiones y traumatismos típicas de estas modalidades deportivas (caídas, golpes, etc.).
Mezclas de aminoácidos: (ver sección: Desarrollo muscular en atleta juveniles).
Cartílago del tiburón + Glucosamina: La combinación de estos dos suplementos logran una poderosa acción analgésica-antiinflamatoria sobre todo a nivel articular, estimulando el sistema inmunolçógico e inhibiendo la formación de nuevos vasos sanguíneos (angiogénesis).
Modo de empleo: se recomienda su ingesta 15 minutos antes de las comidas. Dosis recomendada: 2-3 gramos/día de cada uno de ellos.
DESARROLLO MUSCULAR EN ATLETAS JUVENILES
Incremento y desarrollo de la masa muscular magra, evitando la acentuación del panículo adiposo:
BCAA'S: Los aminoácidos VALINA, LEUCINA e ISOLEUCINA, tienen una gran importancia en el deporte a causa de sus efectos anabólicos naturales (la palabra anabolismo = síntesis proeica) y productores de energía. Son metabolizados completamente en los tejidos musculares y evitan la eliminación de otros aminoácidos en el músculo, es decir tienen un efecto anticatabólico (evitan la pérdida de tejido muscular). Pueden estimular la liberación de insulina a través del páncreas, lo cual promueve a su vez la absorción de aminoácidos.
Modo de empleo: deben tomarse 30 minutos antes del entrenamiento, siendo ese el momento en la que la absorción de estos aminoácidos en el músculo es mayor. Dosis recomendada: 100 mg/kg. de peso corporal y día (tomar conjuntamente 50 a 100 mg de vitamina B6).
Mezclas de aminoácidos: Fórmulas equilibradas de aminoácidos procedentes de las dos fuentes de proteínas de mayor valor biológico: el huevo y la leche, para ayudar al crecimiento muscular, recuperación más rápida y mejora del rendimiento deportivo en general. Mantien un pool de aminoácidos libres de rápida absorción a nivel digestivo y de activo transporte al interior de las células para mantener un constante estado de síntesis proteica. Muy útil en periodos de crecimiento muscular y son esenciales en casos de desgaste por un esfuerzo excesivo.
Modo de empleo: deben tomarse repartidos en tres o cuatro tomas diarias: 45 minutos antes de la competición o entrenamietno, inmediatamente después del entrenamiento y a media mañana y /o a media tarde (según el momento del entreno). Dosis recomendada: 100-200 mg/kg. de peso corporal y día.
SUPLEMENTOS PARA AUMENTAR O BAJAR PESO
En función de las necesidades individuales de cada atleta, según categoría de peso corporal:
1. Suplementos para aumentar de peso
Proteína de Suero: Esta proteína derivada de la leche contiene un gran valor biológico y una gran digestibilidad, permitiendo un continuo y permanente aporte de nitrógeno formador de tejido muscular. Muy útiles para lograr un aumento de la síntesis protéica (anabolismo natural) con su correspondiente aumento de la masa muscular.
Modo de empleo: Fórmulas preparadas en forma de batidos "in situ". Dosis recomendada: 500 mg/kg. de peso/día después del entrenamiento.
Glutamina: Sustancia que previene la pérdida de masa muscular producida por una disminución de glutamina en los tejidos musculares como consecuencia de un exceso de estrés o el entrenamiento intenso. Promueve la síntesis protéica, mejorando la recuperación y facilitando un mejor trabajo muscular con el ejercicio.
Modo de empleo: Antes del entrenamiento (puede tomarse junto a la creatina y la taurina). Muy útil en períodos competitivos, donde el atleta se ve sometido a mayor tensión psicológica. Dosis recomendada: 40 mg/kg. de peso corporal y día.
HMB: El HMB es el matabolito esencial del aminoácido de cadena ramificada leucina. entre sus acciones, que son múltiples, debemos nombrar que disminuye la proteolisis (catabolismo protéico) inducida por el ejercicio intenso a la vez que mejora la recuperación. Aumenta la fuerza y la masa muscular tanto en individuos entrenados como no entrenados. Potencia los efectos del entrenamiento y estimula el sistema inmune haciéndole más resistente a las infecciones.
Modo de empleo: Debe ingerirse en el momento previo al entrenamiento. Dosis recomendada: 3 gramos al día. 2 suplementos para bajar de peso:
Carnitina: Nutriente imprescindible en los ciclos energéticos, proporciona energía para el entrenamiento siendo éste el momento en que mejor se lleva a cabo la utilización de las grasas. Produce ahorro en las reservas de glucógeno a la vez que disminuye el panículo adiposo.
Modo de empleo: Producto muy adecuado en fases previas a la competición. Ingestión adecuada media hora antes del entrenamiento. Dosis recomendada: 0.14 a 0.28 gramos diarios por cada 10 Kg. de peso corporal y día.
METABOLIZADORES DE GRASA: SUSTANCIAS LIPOTRÓPICAS: METIONINA, BETAÍNA, COLINA, INOSITOL, VITAMINAS DEL GRUPO B.
Sustancias de distintas etiologías con la característica común de su efecto protector hepático y metabolizador de grasas. Promueven el transporte y la utilización en forma de energía de la grasa en el hígado. De tal manera, se estimula el metabolismo, incrementando el aporte energético a la vez que se consigue una disminución del tejido adiposo.
Modo de empleo: Preparado en cápsulas o comprimidos con distintas concentraciones de los productos mencionados, ( también carnitina en algunos casos). Ingestión durante las comidas. Dosis recomendada: 0.14 a 0.28 gramos diarios por cada 10 kg. de peso corporal de la mezcla adecuada de los diferentes componentes de la fórmula de "fat-burners" o lipotrópicos.

Que es la L Carnitina? suplemento dietetico

La L-Carnitina es una molécula endógena con algunos roles establecidos en el metabolismo celular mamífero.1 Todas las funciones bioquímicas conocidas de la L-Carnitina se median vía el traslado reversible de ácidos del carboxílicos activados de la co-enzima A a la L-Carnitina. De esta manera, la formación de acyl-L-Carnitinas es crítica para la oxidación de la mitocondria de larga-cadena los ácidos grasos, y la formación de acyl-L-Carnitinas de corta-cadena protege la célula de acyl-CoA acreción.2. Potencialmente, las células contienen L-Carnitina y ” acylL-Carnitinas, con el acylL-Carnitinas compuesto de un espectro de acylL-Carnitinas específico (es decir, acetylL-Carnitina). La L-Carnitina Total se refiere al L-Carnitina más todo el acylL-Carnitinas.

En humanos, la L-Carnitina se deriva de una variedad de fuentes dietéticas, particularmente la lácteos y productos de carne. La L-Carnitina también puede sintetizarse en humanos con lisina que proporciona la estructura de carbono de la molécula. La evidencia disponible indica que la capacidad bio-sintética de la L-Carnitina es adecuada para satisfacer las necesidades de la mayoría de las personas. En contraste, las condiciones del pato-fisiológicas existen en que el la suplementación de L-Carnitina es de gran valor terapéutico.

El metabolismo de la L-Carnitina es favorablemente compartimentalizado en humanos. Los tejidos contienen cantidades extensamente variadas de L-Carnitina total y van de 60 mmol/L en plasma a 4,000 mmol/kg en músculo de esqueleto. Adicionalmente, la distribución de la piscina del L-Carnitina entre L-Carnitina y acylL-Carnitinas puede variar entre tejidos ,3 y los tejidos tienen una tasa de producción distinta para la L-Carnitina.4

El Metabolismo de la L-Carnitina durante el Ejercicio
Los bioenergética del ejercicio requiere un aumento enorme en tri-fosfato de adenosina muscular (ATP), la producción y los cambios relacionados en flujos del substrato.
La L-Carnitina, debido a su relación íntima con la coenzima A, refleja muchos de estos cambios metabólicos. Como el ATP demanda un aumento con mayor carga de ejercicio creciente, una carga metabólica de transición es alcanzada.5 Ejercicios debajo de este nivel la lactase no aumenta en plasma o músculo, la proporción del intercambio respiratoria (RER) sigue siendo aproximadamente 0.80, y el ejercicio puede sostenerse. Cargas de ejercicio, mayor a este nivel, el RER alcanza 1.00, y la actuación del entrenamiento no puede sostenerse.
Estando en reposo, la piscina de L-Carnitina del músculo de esqueleto contiene una distribución de 80-90 de L-Carnitina y de 10-20% de acylL-Carnitinas (principalmente el acylL-Carnitinas de corta-cadena). Todos los ejercicios debajo del este punto no se altera la distribución de L-Carnitina. Sin embargo, cuando los ejercicios del entrenamiento exceden el umbral de lactasa, la piscina de L-Carnitina de músculo se redistribuye en el acylL-Carnitinas para que el 50-70 por ciento de la piscina estén en la forma de acylL-Carnitinas.6,7
Esta redistribución no se normaliza 60 minutos después de una sesión de ejercicio de 30 minutos arriba del umbral. Es ahora claro que este aumento en volumen del acylL-Carnitina es el resultado de la acumulación del acetyl-CoA y lleva a la generación de acetylL-Carnitina.8. Importantemente los cambios dramáticos en el L-Carnitina del músculo agrupan durante el ejercicio no se refleja en el plasma o compartimientos de orina.

Guía para el uso de L-Carnitina como Enriquecedor de la Actuación del Ejercicio

La relación de la piscina del L-Carnitina a los procesos metabólicos críticos de bioenergética ha llevado a mucha especulación sobre los beneficios potenciales en humanos normales de niveles supra-fisiológicos de L-Carnitina.
Los posibles mecanismos por los que la L-Carnitina podría tener un efecto son variados e incluyen a lo siguiente:

Ayudando a la oxidación de ácidos grasos, durante el ejercicio, preservando el Glicógeno del músculo durante el ejercicio, un factor potencialmente relacionado a la resistencia de fatiga. Cambia el substrato de combustible, usado para la glucosa y disminuyendo el requisito del oxígeno en trabajos definidos con requerimientos de ATP.
Reemplazando la L-Carnitina agotada por la formación del acetylL-Carnitina.
Incrementando el volumen de acetyl-CoA y, así, activando la de-hydrogenasa del piruvato mejorado la resistencia a la fatiga de músculos.
Remplaza pérdidas de L-Carnitina que ocurren durante entrenamiento aeróbico e Incrementando la capacidad oxidativa en la estructura muscular.

Cada uno de estos conceptos puede justificarse en terrenos teóricos y se ha validado parcialmente a través de estudios in-vitro o estudios limitados animales. Sin embargo, los argumentos igualmente persuasivos pueden construirse acerca de por qué ellos no aplicarían para ejercer la suplementación del L-Carnitina en individuos normales. Así, la evidencia experimental en humanos es requerida antes de alcanzar conclusiones

Consideraciones en Dosificación de L-Carnitina en Humanos Normales
La L-Carnitina está disponible para el uso en preparaciones intravenosas u orales. En dosis farmacológicas, la bio-disponibilidad del de L-Carnitina oral es 5-15 por ciento. Elevaciones en volumen de L-Carnitina de plasma después de una dosis de L-Carnitina llevan a un incremento rápido en eliminación urinaria de L-Carnitina. Adicionalmente, los compartimientos del músculo alcanzan un estado sostenible con respecto a la L-Carnitina del plasma de forma lenta y es cuantitativamente mucho más grande. Así, la suplementación de la L-Carnitina para perturbar la piscina de L-Carnitina del músculo es problemático, dado el manejo de los compuestos del cuerpo.9

La L-Carnitina es bien tolerada en humanos, y la administración del isómero L puro ha sido asociada sin efectos secundarios serios. Síntomas gastrointestinales, incluso diarrea y calambres son efectos adversos frecuentemente asociados al utilizar el compuesto.


El efecto de Dosificación de L-Carnitina en Programas de Ejercicio en Humanos

Estudios clínicos del efecto de la L-Carnitina en desempeño de ejercicio o metabolismo durante el ejercicio normalmente han involucrado números pequeños de pacientes; falta de evaluación comprensiva de los índices de L-Carnitina en pacientes, y la participación de diversos tipos de poblaciones (es decir, atletas contra no-atletas). Dadas estas consideraciones, es difícil dibujar conclusiones definitivas y generalizadas acerca de la suplementación de L-Carnitina. Varias conclusiones parecen justificadas basados en los siguientes datos disponibles en humanos normales:

La administración de L-Carnitina aguda o crónica puede aumentar las concentraciones de L-Carnitina de plasma.
La administración de L-Carnitina aguda, o diaria por un periodo de 1-2 semanas, no aumenta el volumen del músculo de esqueleto de L-Carnitina total o la respuesta a un nivel bajo de L-Carnitina en el músculo.

La administración de L-Carnitina durante 4-6 meses en atletas comprometidos a un entrenamiento previene una disminución del volumen muscular del contenido de L-Carnitina total, y puede aumentar el volumen de L-Carnitina total comparado con básicas medidas.10

L-Carnitina, ya sea administrada en forma intravenosa o en forma oral, agudamente o crónicamente, no tiene efectos consistentes en parámetros metabólicos clave durante el ejercicio o en el desempeño del atleta.16-18 La administración de L-Carnitina durante meses puede modificar la expresión de enzima de la mitocondria durante el entrenamiento de atletas.11

La L-Carnitina sólo ha sido recientemente nombrado como un aminoácido importante (en forma L – solamente) esencial para nuestra salud. Se encuentra en la dieta y también puede ser hecho por el cuerpo, principalmente en el hígado y riñones, de la lisina con la ayuda de la Vitamina C, los piridoxina, niacina, hierro, y metionina. Entre otras comidas, la L-Carnitina se encuentra principalmente en carnes rojas (así, el nombre) también encontrados en el pez, pollo, y productos de leche, trigo, y aguacates. La L-Carnitina se guarda principalmente en los músculos de esqueletos y corazón, donde se necesita para transformar ácidos grasos en energía para la actividad muscular. También se concentra en el esperma y en el cerebro. La L-Carnitina se utiliza para transportar ácidos grasos a la célula y por las membranas de la mitocondria en nuestras fábricas de energía celular: la mitocondria. También aumenta la proporción en la que el hígado oxida (usa) las grasas, un proceso generador de energía.

La L-Carnitina es la forma activa y puede tomarse como un suplemento seguro con beneficios positivos.

POSIBLES USOS DE L-CARNITINA
Enfermedad del corazón
Arritmias cardíacas
Colesterol elevado
Colesterol HDL bajo
Debilidad del músculo
Enfermedades del músculo
Fatiga general
Sobrepeso
Abuso del alcohol
Embarazo
Hipotiroidismo
Esterilidad masculina


La L-Carnitina puede elevar el HDL del colesterol, la parte que reduce el riesgo de la enfermedad cardiovascular. La L-Carnitina también ayuda a la pérdida de peso, ya que normalmente mejora nuestra capacidad de ejercicio (posiblemente a través de la oxidación de aminoácidos), y puede incrementar el músculo. Estos últimos dos aspectos pueden ser el resultado de la pérdida de peso y mejor ejercicio. Muchos atletas han notado mejor desempeño con suplementos de L-Carnitina. En algunos estudios, la L-Carnitina se ha mostrado útil en mejorar los síntomas de angina, reduce dolor y permite más actividad. También puede disminuir el riesgo de depósitos grasos en el hígado asociados con el abuso del alcohol.

Las deficiencias de L-Carnitina han sido nombradas, más así recientemente con personas que evitan carnes rojas en la dieta. Éstos ocurren a menudo en vegetarianos y durante embarazo o lactación. Los vegetarianos, sin embargo, tienen a menudo dietas bajo en grasa y por otra parte el riesgo de la enfermedad cardiovascular es reducido. Las deficiencias pueden aumentar síntomas de fatiga, angina, debilidad del músculo, o confusión. Más investigación se necesita para clarificar y verificar éstos, la deficiencia declara, así como para establecer si los beneficios metabólicos de la L-Carnitina están claramente separados de corregir esa deficiencia.

La dosificación de L-Carnitina (no D – o DL-L-Carnitina) sugerida para mejorar el metabolismo gordo y la actuación muscular es de 1000-2000mg periódicamente, normalmente dividido en dos dosis. Esto es básicamente seguro y puede tomarse encima de un periodo extendido, aunque probablemente debe detenerse durante una semana cada mes, hasta su seguridad a largo plazo como un suplemento que se establece más claramente. La Referencia del Escritorio del Médico ha recomendado la L-Carnitina en el tratamiento de enfermedades del corazón (hyperlipidemia) en una dosificación de 600-1200 mg. tres veces diariamente. La L-Carnitina no se recomienda en personas con hígado activo o enfermedad del riñón o con diabetes.

Sin embargo, se recomienda definitivamente para las personas con problemas del corazón como ischemia o arritmia o con riesgo cardiovascular aumentado, como las grasas de sangres altas, y para los problemas con paciencia pobre, debilidad del músculo, o obesidad.

Bibliografía:

1. Bremer J. L-Carnitina – metabolism and function. Physiol Rev 1983;63:1420-80.
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accumulation and pyruvate dehydrogenase activity in human muscle during incremental exercise. Acta Physiol Scand 1991;143:367-72.
9. Hultman E, Cederblad G. Harper P. L-Carnitina administration as a tool to modify energy
metabolism during exercise. Eur J Appl Physiol 1991;62:450.
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11. Huertas R. Campos Y. Diaz E, Esteban J. Vechietti L, Montanari G. et al. Respiratory chain enymes in muscle of endurance athletes: effect of L-L-Carnitina. Biochem Biophys Res Commun 1992;188:102-7.
12. Siliprandi N. Di Lisa F. Pieralisi G. Ripari P. Maccari F. Menabo R. et al. Metabolic changes induced by maximal exercise in human subjects following L-Carnitina administration. Biochem Biophys Acta 1990;1034:17-21.
13. Marconi C, Sassi G. Carpinelli A, Cerretelli P. Effects of L-L-Carnitina loading on the aerobic and anaerobic performance of endurance athletes. EurJAppl Physiol 1985;54:131-5.
14. Wyss V, Ganzit GP, Rienzi A. Effects of L-L-Carnitina administration on V02max and the
aerobic-anaerobic threshold in normoxia and acute hypoxia. EurJAppl Physiol 1990;60:1-6.
15. Veccheit L, Di Lisa F. Pieralisi G. Ripari P. Menabo R. Giamberardino MA, et al. Influence of L-L-Carnitina administration on maximal physical exercise. Eur J Appl Physiol 1990;61:486-90.
16. Oyono-Enguelle S. Freund H. Ott C, Gartner M, Heitz A, Marbach J. et al. Prolonged
submaximal exercise and L-L-Carnitina in humans. Eur J Appl Physiol 1988;58:53 61.
17. Soop, M, Bhorkman, O, Cederblad G, Hagenfeldt, Wahren, J. Influence of L-Carnitina
supplementation on muscle substrate and L-Carnitina metabolism during exercise. J. Appl Physiol 1988;64:23944-9.
18. Brass EP, Hoppel CL, Hiatt WR. Effect of intravenous L-L-Carnitina on L-Carnitina homeostasis and fuel metabolism during exercise in humans. Clin Pharmacol Ther 55:681-92.


Para adquirir L Carnitina visita los suplementos de Laboratorios Bíox

IMPORTANTE: La información aqui representada es de caracter informativo y no pretende ofrecer una consulta o recomendación médica. No reemplaza la opinión del médico o especialista. Consulte a su médico o especialista. Consulte a su médico antes de iniciar cualquier tratamiento y/o programa físico.

Que es la L Carnitina? suplemento dietetico

La L-Carnitina es una molécula endógena con algunos roles establecidos en el metabolismo celular mamífero.1 Todas las funciones bioquímicas conocidas de la L-Carnitina se median vía el traslado reversible de ácidos del carboxílicos activados de la co-enzima A a la L-Carnitina. De esta manera, la formación de acyl-L-Carnitinas es crítica para la oxidación de la mitocondria de larga-cadena los ácidos grasos, y la formación de acyl-L-Carnitinas de corta-cadena protege la célula de acyl-CoA acreción.2. Potencialmente, las células contienen L-Carnitina y ” acylL-Carnitinas, con el acylL-Carnitinas compuesto de un espectro de acylL-Carnitinas específico (es decir, acetylL-Carnitina). La L-Carnitina Total se refiere al L-Carnitina más todo el acylL-Carnitinas.

En humanos, la L-Carnitina se deriva de una variedad de fuentes dietéticas, particularmente la lácteos y productos de carne. La L-Carnitina también puede sintetizarse en humanos con lisina que proporciona la estructura de carbono de la molécula. La evidencia disponible indica que la capacidad bio-sintética de la L-Carnitina es adecuada para satisfacer las necesidades de la mayoría de las personas. En contraste, las condiciones del pato-fisiológicas existen en que el la suplementación de L-Carnitina es de gran valor terapéutico.

El metabolismo de la L-Carnitina es favorablemente compartimentalizado en humanos. Los tejidos contienen cantidades extensamente variadas de L-Carnitina total y van de 60 mmol/L en plasma a 4,000 mmol/kg en músculo de esqueleto. Adicionalmente, la distribución de la piscina del L-Carnitina entre L-Carnitina y acylL-Carnitinas puede variar entre tejidos ,3 y los tejidos tienen una tasa de producción distinta para la L-Carnitina.4

El Metabolismo de la L-Carnitina durante el Ejercicio
Los bioenergética del ejercicio requiere un aumento enorme en tri-fosfato de adenosina muscular (ATP), la producción y los cambios relacionados en flujos del substrato.
La L-Carnitina, debido a su relación íntima con la coenzima A, refleja muchos de estos cambios metabólicos. Como el ATP demanda un aumento con mayor carga de ejercicio creciente, una carga metabólica de transición es alcanzada.5 Ejercicios debajo de este nivel la lactase no aumenta en plasma o músculo, la proporción del intercambio respiratoria (RER) sigue siendo aproximadamente 0.80, y el ejercicio puede sostenerse. Cargas de ejercicio, mayor a este nivel, el RER alcanza 1.00, y la actuación del entrenamiento no puede sostenerse.
Estando en reposo, la piscina de L-Carnitina del músculo de esqueleto contiene una distribución de 80-90 de L-Carnitina y de 10-20% de acylL-Carnitinas (principalmente el acylL-Carnitinas de corta-cadena). Todos los ejercicios debajo del este punto no se altera la distribución de L-Carnitina. Sin embargo, cuando los ejercicios del entrenamiento exceden el umbral de lactasa, la piscina de L-Carnitina de músculo se redistribuye en el acylL-Carnitinas para que el 50-70 por ciento de la piscina estén en la forma de acylL-Carnitinas.6,7
Esta redistribución no se normaliza 60 minutos después de una sesión de ejercicio de 30 minutos arriba del umbral. Es ahora claro que este aumento en volumen del acylL-Carnitina es el resultado de la acumulación del acetyl-CoA y lleva a la generación de acetylL-Carnitina.8. Importantemente los cambios dramáticos en el L-Carnitina del músculo agrupan durante el ejercicio no se refleja en el plasma o compartimientos de orina.

Guía para el uso de L-Carnitina como Enriquecedor de la Actuación del Ejercicio

La relación de la piscina del L-Carnitina a los procesos metabólicos críticos de bioenergética ha llevado a mucha especulación sobre los beneficios potenciales en humanos normales de niveles supra-fisiológicos de L-Carnitina.
Los posibles mecanismos por los que la L-Carnitina podría tener un efecto son variados e incluyen a lo siguiente:

Ayudando a la oxidación de ácidos grasos, durante el ejercicio, preservando el Glicógeno del músculo durante el ejercicio, un factor potencialmente relacionado a la resistencia de fatiga. Cambia el substrato de combustible, usado para la glucosa y disminuyendo el requisito del oxígeno en trabajos definidos con requerimientos de ATP.
Reemplazando la L-Carnitina agotada por la formación del acetylL-Carnitina.
Incrementando el volumen de acetyl-CoA y, así, activando la de-hydrogenasa del piruvato mejorado la resistencia a la fatiga de músculos.
Remplaza pérdidas de L-Carnitina que ocurren durante entrenamiento aeróbico e Incrementando la capacidad oxidativa en la estructura muscular.

Cada uno de estos conceptos puede justificarse en terrenos teóricos y se ha validado parcialmente a través de estudios in-vitro o estudios limitados animales. Sin embargo, los argumentos igualmente persuasivos pueden construirse acerca de por qué ellos no aplicarían para ejercer la suplementación del L-Carnitina en individuos normales. Así, la evidencia experimental en humanos es requerida antes de alcanzar conclusiones

Consideraciones en Dosificación de L-Carnitina en Humanos Normales
La L-Carnitina está disponible para el uso en preparaciones intravenosas u orales. En dosis farmacológicas, la bio-disponibilidad del de L-Carnitina oral es 5-15 por ciento. Elevaciones en volumen de L-Carnitina de plasma después de una dosis de L-Carnitina llevan a un incremento rápido en eliminación urinaria de L-Carnitina. Adicionalmente, los compartimientos del músculo alcanzan un estado sostenible con respecto a la L-Carnitina del plasma de forma lenta y es cuantitativamente mucho más grande. Así, la suplementación de la L-Carnitina para perturbar la piscina de L-Carnitina del músculo es problemático, dado el manejo de los compuestos del cuerpo.9

La L-Carnitina es bien tolerada en humanos, y la administración del isómero L puro ha sido asociada sin efectos secundarios serios. Síntomas gastrointestinales, incluso diarrea y calambres son efectos adversos frecuentemente asociados al utilizar el compuesto.


El efecto de Dosificación de L-Carnitina en Programas de Ejercicio en Humanos

Estudios clínicos del efecto de la L-Carnitina en desempeño de ejercicio o metabolismo durante el ejercicio normalmente han involucrado números pequeños de pacientes; falta de evaluación comprensiva de los índices de L-Carnitina en pacientes, y la participación de diversos tipos de poblaciones (es decir, atletas contra no-atletas). Dadas estas consideraciones, es difícil dibujar conclusiones definitivas y generalizadas acerca de la suplementación de L-Carnitina. Varias conclusiones parecen justificadas basados en los siguientes datos disponibles en humanos normales:

La administración de L-Carnitina aguda o crónica puede aumentar las concentraciones de L-Carnitina de plasma.
La administración de L-Carnitina aguda, o diaria por un periodo de 1-2 semanas, no aumenta el volumen del músculo de esqueleto de L-Carnitina total o la respuesta a un nivel bajo de L-Carnitina en el músculo.

La administración de L-Carnitina durante 4-6 meses en atletas comprometidos a un entrenamiento previene una disminución del volumen muscular del contenido de L-Carnitina total, y puede aumentar el volumen de L-Carnitina total comparado con básicas medidas.10

L-Carnitina, ya sea administrada en forma intravenosa o en forma oral, agudamente o crónicamente, no tiene efectos consistentes en parámetros metabólicos clave durante el ejercicio o en el desempeño del atleta.16-18 La administración de L-Carnitina durante meses puede modificar la expresión de enzima de la mitocondria durante el entrenamiento de atletas.11

La L-Carnitina sólo ha sido recientemente nombrado como un aminoácido importante (en forma L – solamente) esencial para nuestra salud. Se encuentra en la dieta y también puede ser hecho por el cuerpo, principalmente en el hígado y riñones, de la lisina con la ayuda de la Vitamina C, los piridoxina, niacina, hierro, y metionina. Entre otras comidas, la L-Carnitina se encuentra principalmente en carnes rojas (así, el nombre) también encontrados en el pez, pollo, y productos de leche, trigo, y aguacates. La L-Carnitina se guarda principalmente en los músculos de esqueletos y corazón, donde se necesita para transformar ácidos grasos en energía para la actividad muscular. También se concentra en el esperma y en el cerebro. La L-Carnitina se utiliza para transportar ácidos grasos a la célula y por las membranas de la mitocondria en nuestras fábricas de energía celular: la mitocondria. También aumenta la proporción en la que el hígado oxida (usa) las grasas, un proceso generador de energía.

La L-Carnitina es la forma activa y puede tomarse como un suplemento seguro con beneficios positivos.

POSIBLES USOS DE L-CARNITINA
Enfermedad del corazón
Arritmias cardíacas
Colesterol elevado
Colesterol HDL bajo
Debilidad del músculo
Enfermedades del músculo
Fatiga general
Sobrepeso
Abuso del alcohol
Embarazo
Hipotiroidismo
Esterilidad masculina


La L-Carnitina puede elevar el HDL del colesterol, la parte que reduce el riesgo de la enfermedad cardiovascular. La L-Carnitina también ayuda a la pérdida de peso, ya que normalmente mejora nuestra capacidad de ejercicio (posiblemente a través de la oxidación de aminoácidos), y puede incrementar el músculo. Estos últimos dos aspectos pueden ser el resultado de la pérdida de peso y mejor ejercicio. Muchos atletas han notado mejor desempeño con suplementos de L-Carnitina. En algunos estudios, la L-Carnitina se ha mostrado útil en mejorar los síntomas de angina, reduce dolor y permite más actividad. También puede disminuir el riesgo de depósitos grasos en el hígado asociados con el abuso del alcohol.

Las deficiencias de L-Carnitina han sido nombradas, más así recientemente con personas que evitan carnes rojas en la dieta. Éstos ocurren a menudo en vegetarianos y durante embarazo o lactación. Los vegetarianos, sin embargo, tienen a menudo dietas bajo en grasa y por otra parte el riesgo de la enfermedad cardiovascular es reducido. Las deficiencias pueden aumentar síntomas de fatiga, angina, debilidad del músculo, o confusión. Más investigación se necesita para clarificar y verificar éstos, la deficiencia declara, así como para establecer si los beneficios metabólicos de la L-Carnitina están claramente separados de corregir esa deficiencia.

La dosificación de L-Carnitina (no D – o DL-L-Carnitina) sugerida para mejorar el metabolismo gordo y la actuación muscular es de 1000-2000mg periódicamente, normalmente dividido en dos dosis. Esto es básicamente seguro y puede tomarse encima de un periodo extendido, aunque probablemente debe detenerse durante una semana cada mes, hasta su seguridad a largo plazo como un suplemento que se establece más claramente. La Referencia del Escritorio del Médico ha recomendado la L-Carnitina en el tratamiento de enfermedades del corazón (hyperlipidemia) en una dosificación de 600-1200 mg. tres veces diariamente. La L-Carnitina no se recomienda en personas con hígado activo o enfermedad del riñón o con diabetes.

Sin embargo, se recomienda definitivamente para las personas con problemas del corazón como ischemia o arritmia o con riesgo cardiovascular aumentado, como las grasas de sangres altas, y para los problemas con paciencia pobre, debilidad del músculo, o obesidad.

Bibliografía:

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8. Constantin-Teodosiu D, Carlin Jl, Cederblad G. Harris RC, Hultman E. Acetyl group
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9. Hultman E, Cederblad G. Harper P. L-Carnitina administration as a tool to modify energy
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10. Arenas J. Ricoy JR, Encinas AR, Pola P. D’lddio S. Zeviani M, et al. L-Carnitina in muscle, serum, and urine of nonprofessional athletes: effects of physical exercise, training, and L-L-Carnitina administration. Muscle Nerve 1991;14:598 604.
11. Huertas R. Campos Y. Diaz E, Esteban J. Vechietti L, Montanari G. et al. Respiratory chain enymes in muscle of endurance athletes: effect of L-L-Carnitina. Biochem Biophys Res Commun 1992;188:102-7.
12. Siliprandi N. Di Lisa F. Pieralisi G. Ripari P. Maccari F. Menabo R. et al. Metabolic changes induced by maximal exercise in human subjects following L-Carnitina administration. Biochem Biophys Acta 1990;1034:17-21.
13. Marconi C, Sassi G. Carpinelli A, Cerretelli P. Effects of L-L-Carnitina loading on the aerobic and anaerobic performance of endurance athletes. EurJAppl Physiol 1985;54:131-5.
14. Wyss V, Ganzit GP, Rienzi A. Effects of L-L-Carnitina administration on V02max and the
aerobic-anaerobic threshold in normoxia and acute hypoxia. EurJAppl Physiol 1990;60:1-6.
15. Veccheit L, Di Lisa F. Pieralisi G. Ripari P. Menabo R. Giamberardino MA, et al. Influence of L-L-Carnitina administration on maximal physical exercise. Eur J Appl Physiol 1990;61:486-90.
16. Oyono-Enguelle S. Freund H. Ott C, Gartner M, Heitz A, Marbach J. et al. Prolonged
submaximal exercise and L-L-Carnitina in humans. Eur J Appl Physiol 1988;58:53 61.
17. Soop, M, Bhorkman, O, Cederblad G, Hagenfeldt, Wahren, J. Influence of L-Carnitina
supplementation on muscle substrate and L-Carnitina metabolism during exercise. J. Appl Physiol 1988;64:23944-9.
18. Brass EP, Hoppel CL, Hiatt WR. Effect of intravenous L-L-Carnitina on L-Carnitina homeostasis and fuel metabolism during exercise in humans. Clin Pharmacol Ther 55:681-92.


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IMPORTANTE: La información aqui representada es de caracter informativo y no pretende ofrecer una consulta o recomendación médica. No reemplaza la opinión del médico o especialista. Consulte a su médico o especialista. Consulte a su médico antes de iniciar cualquier tratamiento y/o programa físico.

LA PROTEINA.

Las proteínas son macromoléculas formadas por cadenas lineales de aminoácidos. El nombre proteína proviene de la palabra griega πρώτα ("prota"), que significa "lo primero" o del dios Proteo, por la cantidad de formas que pueden tomar.

Las proteínas desempeñan un papel fundamental en los seres vivos y son las biomoléculas más versátiles y más diversas. Realizan una enorme cantidad de funciones diferentes, entre las que destacan...


estructural (colágeno y queratina),
reguladora (insulina y hormona del crecimiento),
transportadora (hemoglobina),
defensiva (anticuerpos),
enzimática,
contráctil (actina y miosina).
Las proteínas de todo ser vivo están determinadas mayoritariamente por su genética (con excepción de algunos péptidos antimicrobianos de síntesis no ribosomal), es decir, la información genética determina en gran medida qué proteínas tiene una célula, un tejido y un organismo.

Las proteínas se sintetizan dependiendo de cómo se encuentren regulados los genes que las codifican. Por lo tanto, son suceptibles a señales o factores externos. El conjunto de las proteínas expresadas en una circunstancia determinada es denominado proteoma.

Contenido [ocultar]
1 Características
2 Funciones
3 Estructura
4 Propiedades de las proteínas
5 Desnaturalización
6 Reacciones de reconocimiento
6.1 Determinación de la estabilidad proteica
7 Clasificación
7.1 Según su forma
7.2 Según su composición química
8 Fuentes de proteínas
9 Calidad proteica
10 Deficiencia de proteínas
11 Exceso de consumo de proteínas
12 Análisis de proteínas en alimentos
13 Digestión de proteínas
14 Véase también
15 Referencias
16 Enlaces externos
17 Referencias bibliográficas


[editar] Características
Las proteínas son macromoléculas; son biopolímeros, es decir, están constituidas por gran número de unidades estructurales simples repetitivas (monómeros). Debido a su gran tamaño, cuando estas moléculas se dispersan en un disolvente adecuado, forman siempre dispersiones coloidales, con características que las diferencian de las disoluciones de moléculas más pequeñas.

Por hidrólisis, las moléculas de proteína se escinden en numerosos compuestos relativamente simples, de masa pequeña, que son las unidades fundamentales constituyentes de la macromolécula. Estas unidades son los aminoácidos, de los cuales existen veinte especies diferentes y que se unen entre sí mediante enlaces peptídicos. Cientos y miles de estos aminoácidos pueden participar en la formación de la gran molécula polimérica de una proteína.

Todas las proteínas tienen carbono, hidrógeno, oxígeno y nitrógeno y casi todas poseen también azufre. Si bien hay ligeras variaciones en diferentes proteínas, el contenido de nitrógeno representa, por término medio, 16% de la masa total de la molécula; es decir, cada 6,25 g de proteína contienen 1 g de N. El factor 6,25 se utiliza para estimar la cantidad de proteína existente en una muestra a partir de la medición de N de la misma.

La síntesis proteica es un proceso complejo cumplido por las células según las directrices de la información suministrada por los genes.

Las proteínas son largas cadenas de aminoácidos unidas por enlaces peptídicos entre el grupo carboxilo (-COOH) y el grupo amino (-NH2) de residuos de aminoácido adyacentes. La secuencia de aminoácidos en una proteína está codificada en su gen (una porción de ADN) mediante el código genético. Aunque este código genético especifica los 20 aminoácidos "estándar" más la selenocisteína y —en ciertos Archaea— la pirrolisina, los residuos en una proteína sufren a veces modificaciones químicas en la modificación postraduccional: antes de que la proteína sea funcional en la célula, o como parte de mecanismos de control. Las proteínas también pueden trabajar juntas para cumplir una función particular, a menudo asociándose para formar complejos proteicos estables.m

[editar] Funciones
Las proteínas ocupan un lugar de máxima importancia entre las moléculas constituyentes de los seres vivos (biomoléculas). Prácticamente todos los procesos biológicos dependen de la presencia o la actividad de este tipo de moléculas. Bastan algunos ejemplos para dar idea de la variedad y trascendencia de las funciones que desempeñan. Son proteínas:

casi todas las enzimas, catalizadores de reacciones químicas en organismos vivientes;
muchas hormonas, reguladores de actividades celulares;
la hemoglobina y otras moléculas con funciones de transporte en la sangre;
los anticuerpos, encargados de acciones de defensa natural contra infecciones o agentes extraños;
los receptores de las células, a los cuales se fijan moléculas capaces de desencadenar una respuesta determinada;
la actina y la miosina, responsables finales del acortamiento del músculo durante la contracción;
el colágeno, integrante de fibras altamente resistentes en tejidos de sostén.
[editar] Estructura
Artículo principal: Estructura de las proteínas

Es la manera como se organiza una proteína para adquirir cierta forma. Presentan una disposición característica en condiciones fisiológicas, pero si se cambian estas condiciones como temperatura, pH, etc. pierde la conformación y su función, proceso denominado desnaturalización. La función depende de la conformación y ésta viene determinada por la secuencia de aminoácidos.

Para el estudio de la estructura es frecuente considerar una división en cuatro niveles de organización, aunque el cuarto no siempre está presente.

Conformaciones o niveles estructurales de la disposición tridimensional:

Estructura primaria.
Estructura secundaria.
Nivel de dominio.
Estructura terciaria.
Estructura cuaternaria.
A partir del nivel de dominio sólo las hay globulares.

[editar] Propiedades de las proteínas
Solubilidad: Se mantiene siempre y cuando los enlaces fuertes y débiles estén presentes. Si se aumenta la temperatura y el pH, se pierde la solubilidad.
Capacidad electrolítica: Se determina a través de la electroforesis, técnica analítica en la cual si las proteínas se trasladan al polo positivo es porque su molécula tiene carga negativa y viceversa.
Especificidad: Cada proteína tiene una función específica que está determinada por su estructura primaria.
Amortiguador de pH (conocido como efecto tampón): Actúan como amortiguadores de pH debido a su carácter anfótero, es decir, pueden comportarse como ácidos (aceptando electrones) o como bases (donando electrones).
[editar] Desnaturalización
Artículo principal: Desnaturalización de proteínas
Si en una disolución de proteínas se producen cambios de pH, alteraciones en la concentración, agitación molecular o variaciones bruscas de temperatura, la solubilidad de las proteínas puede verse reducida hasta el punto de producirse su precipitación. Esto se debe a que los enlaces que mantienen la conformación globular se rompen y la proteína adopta la conformación filamentosa. De este modo, la capa de moléculas de agua no recubre completamente a las moléculas proteicas, las cuales tienden a unirse entre sí dando lugar a grandes partículas que precipitan. Además, sus propiedades biocatalizadores desaparecen al alterarse el centro activo. Las proteínas que se hallan en ese estado no pueden llevar a cabo la actividad para la que fueron diseñadas, en resumen, no son funcionales.

Esta variación de la conformación se denomina desnaturalización. La desnaturalización no afecta a los enlaces peptídicos: al volver a las condiciones normales, puede darse el caso de que la proteína recupere la conformación primitiva, lo que se denomina renaturalización.

Ejemplos de desnaturalización son la leche cortada como consecuencia de la desnaturalización de la caseína, la precipitación de la clara de huevo al desnaturalizarse la ovoalbúmina por efecto del calor o la fijación de un peinado del cabello por efecto de calor sobre las queratinas del pelo.[1]

[editar] Reacciones de reconocimiento
Reacción de Biuret
El reactivo de Biuret está formado por una disolución de sulfato de cobre en medio alcalino, este reconoce el enlace peptídico de las proteínas mediante la formación de un complejo de coordinación entre los iones Cu2+ y los pares de electrones no compartidos del nitrógeno que forma parte de los enlaces peptídicos, lo que produce una coloración rojo-violeta.

Reacción de Millon
Reconoce residuos fenólicos, o sea aquellas proteínas que contengan tirosina. Las proteínas se precipitan por acción de los ácidos inorgánicos fuertes del reactivo, dando un precipitado blanco que se vuelve gradualmente rojo al calentar.

Reacción xantoproteica
Reconoce grupos aromáticos, o sea aquellas proteínas que contengan tirosina o fenilalanina, con las cuales el ácido nítrico forma compuestos nitrados amarillos.

[editar] Determinación de la estabilidad proteica
La estabilidad de una proteína es una medida de la energía que diferencia al estado nativo de otros estados "no nativos" o desnaturalizados. Hablaremos de estabilidad termodinámica cuando podamos hacer la diferencia de energía entre el estado nativo y el desnaturalizado, para lo cual se requiere reversibilidad en el proceso de desnaturalización. Y hablaremos de estabilidad cinética cuando, dado que la proteína desnaturaliza irreversiblemente, sólo podemos diferenciar energéticamente la proteína nativa del estado de transición (el estado limitante en el proceso de desnaturalización) que da lugar al estado final. En el caso de las proteínas reversibles, también se puede hablar de estabilidad cinética, puesto que el proceso de desnaturalización también presenta un estado limitante. Actualmente se ha demostrado que algunas proteínas reversibles pueden carecer de dicho estado limitante, si bien es un tema aún controvertido en la bibliografía científica.

La determinación de la estabilidad proteica puede realizarse con diversas técnicas. La única de ellas que mide directamente los parámetros energéticos es la calorimetría (normalmente en la modalidad de calorimetría diferencial de barrido). En esta se mide la cantidad de calor que absorbe una disolución de proteína cuando es calentada, de modo que al aumentar la temperatura se produce una transición entre el estado nativo y el estado desnaturalizado que lleva asociada la absorción de una gran cantidad de calor.

El resto de técnicas miden propiedades de las proteínas que son distintas en el estado nativo y en el estado desplegado. Entre ellas se podrían citar la fluorescencia de triptófanos y tirosinas, el dicroísmo circular, radio hidrodinámico, espectroscopia infrarroja, resonancia magnética nuclear,... Una vez hemos elegido la propiedad que vamos a medir para seguir la desnaturalización de la proteína, podemos distinguir dos modalidades: Aquellas que usan como agente desnaturalizante el incremento de temperatura y aquellas que hacen uso de agentes químicos (como urea, cloruro de guanidinio, tiocianato de guanidinio, alcoholes,...). Estas últimas relacionan la concentración del agente utilizado con la energía necesaria para la desnaturalización. Una de las últimas técnicas que han emergido en el estudio de las proteínas es la microscopía de fuerza atómica. Esta técnica es cualitativamente distinta de las demás, puesto que no trabaja con sistemas macroscópicos sino con moléculas individuales. Mide la estabilidad de la proteína a través del trabajo necesario para desnaturalizarla cuando se aplica una fuerza por un extremo mientras se mantiene el otro extremo fijo a una superficie.

La importancia del estudio de la estabilidad proteica está en sus implicaciones biomédicas y biotecnológicas. Así, enfermedades como el Alzheimer o el Parkinson están relacionadas con la formación de amiloides (polímeros de proteínas desnaturalizadas). El tratamiento eficaz de estas enfermedades podría encontrarse en el desarrollo de fármacos que desestabilizaran las formas amiloidogénicas o bien que estabilizaran las formas nativas. Por otro lado, cada vez más proteínas van siendo utilizadas como fármacos. Resulta obvio que los fármacos deben presentar una estabilidad que les dé un alto tiempo de vida cuando están almacenados y un tiempo de vida limitado cuando están realizando su acción en el cuerpo humano.

En cuanto a la importancia en las aplicaciones biotecnológicas radica en que pese a su extrema eficacia catalítica su baja estabilidad dificulta su uso (muchas proteínas de potencial interés apenas mantienen su configuración nativa y funcional por unas horas).

[editar] Clasificación
[editar] Según su forma
Fibrosas: presentan cadenas polipeptídicas largas y una estructura secundaria atípica. Son insolubles en agua y en disoluciones acuosas. Algunos ejemplos de estas son queratina, colágeno y fibrina.
Globulares: se caracterizan por doblar sus cadenas en una forma esférica apretada o compacta dejando grupos hidrófobos hacia adentro de la proteína y grupos hidrófilos hacia afuera, lo que hace que sean solubles en disolventes polares como el agua. La mayoría de las enzimas, anticuerpos, algunas hormonas y proteínas de transporte, son ejemplos de proteínas globulares.
Mixtas: posee una parte fibrilar (comúnmente en el centro de la proteína) y otra parte globular (en los extremos).
[editar] Según su composición química
Simples: su hidrólisis sólo produce aminoácidos. Ejemplos de estas son la insulina y el colágeno (globulares y fibrosas).
Conjugadas o heteroproteínas: su hidrólisis produce aminoácidos y otras sustancias no proteicas llamadas grupo prostético.
[editar] Fuentes de proteínas
Las fuentes dietéticas de proteínas incluyen carne, huevos, soja, granos, legumbres y productos lácteos tales como queso o yogurt. Las fuentes animales de proteínas poseen los 20 aminoácidos. Las fuentes vegetales son deficientes en aminoácidos y se dice que sus proteínas son incompletas. Por ejemplo, la mayoría de las legumbres típicamente carecen de cuatro aminoácidos incluyendo el aminoácido esencial metionina, mientras los granos carecen de dos, tres o cuatro aminoácidos incluyendo el aminoácido esencial lisina. Sin embargo, para aquellas personas que tienen una dieta vegetariana, existe la opción de complementar la ingesta de proteínas de productos vegetales con diferentes tipos de aminoácidos para contrarrestar la falta de algún aminoácido componente.

[editar] Calidad proteica
Las diferentes proteínas tienen diferentes niveles de familia biológica para el cuerpo humano. Muchos aumentos han sido introducidos para medir la tasa de utilización y retención de proteínas en humanos. Éstos incluyen valor biológico, NPU (Net Protein Utilization) y PDCAAS (Protein Digestibility Corrected Amino Acids Score), la cual fue desarrollado por la FDA mejorando el PER (Protein Efficiency Ratio). Estos métodos examinan qué proteínas son más eficientemente usadas por el organismo. En general, éstos concluyeron que las proteínas animales que contiene todos los aminoácidos esenciales (leche, huevos, carne) y la proteína de soya son las más valiosas para el organismo[1].

[editar] Deficiencia de proteínas
Deficiencia de proteínas en el tercer mundo La deficiencia de proteína es una causa importante de enfermedad y muerte en el tercer mundo. La deficiencia de proteína juega una parte en la enfermedad conocida como kwashiorkor. La guerra, la hambruna, la sobrepoblación y otros factores incrementaron la tasa de malnutrición y deficiencia de proteínas. La deficiencia de proteína puede conducir a una inteligencia reducida o retardo mental. La malnutrición proteico calórica afecta 500 millones de personas y más de 10 millones anualmente. En casos severos el número de células blancas disminuye y habilidad de los leucocitos a pelear contra la infección disminuye. [2]

Deficiencia de proteínas en países desarrollados La deficiencia de proteínas es rara en países desarrollados pero un pequeño número de personas tiene dificultad para obtener suficiente proteína debido a la pobreza. La deficiencia de proteína también puede ocurrir en países desarrollados en personas que están haciendo dieta para perder peso, o en adultos mayores quienes pueden tener una dieta pobre. Las personas convalecientes, recuperándose de cirugía, trauma o enfermedades pueden tener déficit proteico si no incrementan su consumo para soportar el incremento en sus necesidades. Una deficiencia también puede ocurrir si la proteína consumida por una persona está incompleta y falla en proveer todos los aminoácidos esenciales.

[editar] Exceso de consumo de proteínas
Como el organismo es incapaz de almacenar las proteínas, el exceso de proteínas es digerido y convertido en azúcares o ácidos grasos. El hígado retira el nitrógeno de los aminoácidos, una manera de que éstos pueden ser consumidos como combustible, y el nitrógeno es incorporado en la urea, la sustancia que es excretada por los riñones. Estos órganos normalmente pueden lidiar con cualquier sobrecarga adicional pero si existe enfermedad renal, una disminución en la proteína frecuentemente será prescrita.

El exceso en el consumo de proteínas también puede causar la pérdida de calcio corporal, lo cual puede conducir a pérdida de masa ósea a largo plazo. Sin embargo, varios suplementos proteicos vienen suplementados con diferentes cantidades de calcio por ración, de manera que pueden contrarrestar el efecto de la pérdida de calcio.

Algunos sospechan que el consumo excesivo de proteínas está ligado a varios problemas:

Hiperreactividad del sistema inmune.
Disfunción hepática debido a incremento de residuos tóxicos.
Pérdida de densidad ósea, la fragilidad de los huesos es debido a que el calcio y la glutamina son filtrados de los huesos y el tejido muscular para balancear el incremento en la ingesta de ácidos a partir de la dieta. Este efecto no esta presente si el consumo de minerales alcalinos (a partir de frutas y vegetales, los cereales son ácidos como las proteínas, las grasas son neutras) es alto.
En tales casos, el consumo de proteínas es anabólico para el hueso. Muchos investigadores piensan que un consumo excesivo de proteínas produce un incremento forzado en la excreción del calcio. Si hay consumo excesivo de proteínas, se piensa que un consumo regular de calcio seré capaz de estabilizar, o inclusive incrementar la captación de calcio por el intestino delgado, lo cual sería más beneficioso a las mujeres mayores.[1]

Las proteínas son frecuentemente causa de alergias y reacciones alérgicas a ciertos alimentos. Esto ocurre porque la estructura de cada forma de proteína es ligeramente diferente, algunas pueden desencadenar una respuesta a partir del sistema inmune mientras otros permanecen perfectamente seguros. Muchas personas son alérgicas a la caseína, la proteína en la leche; al gluten, la proteína en el trigo y otros granos; a la proteína particular encontrada en el maní; o aquellas encontradas en mariscos y otras comidas marinas. Es extremadamente inusual que una misma persona reaccione adversamente a más de dos tipos diferentes de proteínas, debido a la diversidad entre tipos de proteínas o aminoácidos. [3]




[editar] Análisis de proteínas en alimentos
El clásico ensayo para medir concentración de proteínas en alimentos es el método de Kjeldahl. Este ensayo determina el nitrógeno total en una muestra. El único componente de la mayoría de los alimentos el cual contiene nitrógeno son las proteínas (las grasas, los carbohidratos y la fibra dietética no contienen nitrógeno). Si la cantidad de nitrógeno es multiplicada por un factor dependiente del tipo de proteína esperada en el alimento, la cantidad total de proteínas puede ser determinada. En las etiquetas de los alimentos, la proteína es expresada como el nitrógeno multiplicado por 6,25, porque el contenido de nitrógeno promedio de las proteínas es de aproximadamente 16%. El método de Kjeldahl es usado porque es el método que la AOAC International ha adoptado y por lo tanto es usado por varias agencias alimentarias alrededor del mundo.

[editar] Digestión de proteínas
La digestión de las proteínas se inicia típicamente en el estómago cuando el pepsinógeno es convertido a pepsina por la acción del ácido clorhídrico, y continúa por la acción de la tripsina y la quimotripsina en el intestino. Las proteínas de la dieta son degradadas a péptidos cada vez más pequeños y éstos hasta aminoácidos y sus derivados, que son absorbidos por el epitelio gastrointestinal. La tasa de absorción de los aminoácidos individuales es altamente dependiente de la fuente de proteínas; por ejemplo la digeribilidad de muchos aminoácidos en humanos difiere entre la proteína de la soja y la proteína de la leche[2] y entre proteínas de la leche individuales, como beta-lactoglobulina y caseína.[3] Para las proteínas de la leche, aproximadamente el 50% de la proteína ingerida se absorbe en el estómago o el yeyuno y el 90% se ha absorbido ya cuando los alimentos ingeridos alcanzan el íleon.[4]

Además de su rol en la síntesis de proteínas, los aminoácidos también son una importante fuente nutricional de nitrógeno. Las proteínas, al igual que los carbohidratos, contienen 4 kilocalorías por gramo, mientras que los lípidos contienen 9 kcal y los alcoholes 7 kcal. Las proteínas pueden ser convertidas en carbohidratos a través de un proceso llamado gluconeogénesis.

LA PROTEINA.

Las proteínas son macromoléculas formadas por cadenas lineales de aminoácidos. El nombre proteína proviene de la palabra griega πρώτα ("prota"), que significa "lo primero" o del dios Proteo, por la cantidad de formas que pueden tomar.

Las proteínas desempeñan un papel fundamental en los seres vivos y son las biomoléculas más versátiles y más diversas. Realizan una enorme cantidad de funciones diferentes, entre las que destacan...


estructural (colágeno y queratina),
reguladora (insulina y hormona del crecimiento),
transportadora (hemoglobina),
defensiva (anticuerpos),
enzimática,
contráctil (actina y miosina).
Las proteínas de todo ser vivo están determinadas mayoritariamente por su genética (con excepción de algunos péptidos antimicrobianos de síntesis no ribosomal), es decir, la información genética determina en gran medida qué proteínas tiene una célula, un tejido y un organismo.

Las proteínas se sintetizan dependiendo de cómo se encuentren regulados los genes que las codifican. Por lo tanto, son suceptibles a señales o factores externos. El conjunto de las proteínas expresadas en una circunstancia determinada es denominado proteoma.

Contenido [ocultar]
1 Características
2 Funciones
3 Estructura
4 Propiedades de las proteínas
5 Desnaturalización
6 Reacciones de reconocimiento
6.1 Determinación de la estabilidad proteica
7 Clasificación
7.1 Según su forma
7.2 Según su composición química
8 Fuentes de proteínas
9 Calidad proteica
10 Deficiencia de proteínas
11 Exceso de consumo de proteínas
12 Análisis de proteínas en alimentos
13 Digestión de proteínas
14 Véase también
15 Referencias
16 Enlaces externos
17 Referencias bibliográficas


[editar] Características
Las proteínas son macromoléculas; son biopolímeros, es decir, están constituidas por gran número de unidades estructurales simples repetitivas (monómeros). Debido a su gran tamaño, cuando estas moléculas se dispersan en un disolvente adecuado, forman siempre dispersiones coloidales, con características que las diferencian de las disoluciones de moléculas más pequeñas.

Por hidrólisis, las moléculas de proteína se escinden en numerosos compuestos relativamente simples, de masa pequeña, que son las unidades fundamentales constituyentes de la macromolécula. Estas unidades son los aminoácidos, de los cuales existen veinte especies diferentes y que se unen entre sí mediante enlaces peptídicos. Cientos y miles de estos aminoácidos pueden participar en la formación de la gran molécula polimérica de una proteína.

Todas las proteínas tienen carbono, hidrógeno, oxígeno y nitrógeno y casi todas poseen también azufre. Si bien hay ligeras variaciones en diferentes proteínas, el contenido de nitrógeno representa, por término medio, 16% de la masa total de la molécula; es decir, cada 6,25 g de proteína contienen 1 g de N. El factor 6,25 se utiliza para estimar la cantidad de proteína existente en una muestra a partir de la medición de N de la misma.

La síntesis proteica es un proceso complejo cumplido por las células según las directrices de la información suministrada por los genes.

Las proteínas son largas cadenas de aminoácidos unidas por enlaces peptídicos entre el grupo carboxilo (-COOH) y el grupo amino (-NH2) de residuos de aminoácido adyacentes. La secuencia de aminoácidos en una proteína está codificada en su gen (una porción de ADN) mediante el código genético. Aunque este código genético especifica los 20 aminoácidos "estándar" más la selenocisteína y —en ciertos Archaea— la pirrolisina, los residuos en una proteína sufren a veces modificaciones químicas en la modificación postraduccional: antes de que la proteína sea funcional en la célula, o como parte de mecanismos de control. Las proteínas también pueden trabajar juntas para cumplir una función particular, a menudo asociándose para formar complejos proteicos estables.m

[editar] Funciones
Las proteínas ocupan un lugar de máxima importancia entre las moléculas constituyentes de los seres vivos (biomoléculas). Prácticamente todos los procesos biológicos dependen de la presencia o la actividad de este tipo de moléculas. Bastan algunos ejemplos para dar idea de la variedad y trascendencia de las funciones que desempeñan. Son proteínas:

casi todas las enzimas, catalizadores de reacciones químicas en organismos vivientes;
muchas hormonas, reguladores de actividades celulares;
la hemoglobina y otras moléculas con funciones de transporte en la sangre;
los anticuerpos, encargados de acciones de defensa natural contra infecciones o agentes extraños;
los receptores de las células, a los cuales se fijan moléculas capaces de desencadenar una respuesta determinada;
la actina y la miosina, responsables finales del acortamiento del músculo durante la contracción;
el colágeno, integrante de fibras altamente resistentes en tejidos de sostén.
[editar] Estructura
Artículo principal: Estructura de las proteínas

Es la manera como se organiza una proteína para adquirir cierta forma. Presentan una disposición característica en condiciones fisiológicas, pero si se cambian estas condiciones como temperatura, pH, etc. pierde la conformación y su función, proceso denominado desnaturalización. La función depende de la conformación y ésta viene determinada por la secuencia de aminoácidos.

Para el estudio de la estructura es frecuente considerar una división en cuatro niveles de organización, aunque el cuarto no siempre está presente.

Conformaciones o niveles estructurales de la disposición tridimensional:

Estructura primaria.
Estructura secundaria.
Nivel de dominio.
Estructura terciaria.
Estructura cuaternaria.
A partir del nivel de dominio sólo las hay globulares.

[editar] Propiedades de las proteínas
Solubilidad: Se mantiene siempre y cuando los enlaces fuertes y débiles estén presentes. Si se aumenta la temperatura y el pH, se pierde la solubilidad.
Capacidad electrolítica: Se determina a través de la electroforesis, técnica analítica en la cual si las proteínas se trasladan al polo positivo es porque su molécula tiene carga negativa y viceversa.
Especificidad: Cada proteína tiene una función específica que está determinada por su estructura primaria.
Amortiguador de pH (conocido como efecto tampón): Actúan como amortiguadores de pH debido a su carácter anfótero, es decir, pueden comportarse como ácidos (aceptando electrones) o como bases (donando electrones).
[editar] Desnaturalización
Artículo principal: Desnaturalización de proteínas
Si en una disolución de proteínas se producen cambios de pH, alteraciones en la concentración, agitación molecular o variaciones bruscas de temperatura, la solubilidad de las proteínas puede verse reducida hasta el punto de producirse su precipitación. Esto se debe a que los enlaces que mantienen la conformación globular se rompen y la proteína adopta la conformación filamentosa. De este modo, la capa de moléculas de agua no recubre completamente a las moléculas proteicas, las cuales tienden a unirse entre sí dando lugar a grandes partículas que precipitan. Además, sus propiedades biocatalizadores desaparecen al alterarse el centro activo. Las proteínas que se hallan en ese estado no pueden llevar a cabo la actividad para la que fueron diseñadas, en resumen, no son funcionales.

Esta variación de la conformación se denomina desnaturalización. La desnaturalización no afecta a los enlaces peptídicos: al volver a las condiciones normales, puede darse el caso de que la proteína recupere la conformación primitiva, lo que se denomina renaturalización.

Ejemplos de desnaturalización son la leche cortada como consecuencia de la desnaturalización de la caseína, la precipitación de la clara de huevo al desnaturalizarse la ovoalbúmina por efecto del calor o la fijación de un peinado del cabello por efecto de calor sobre las queratinas del pelo.[1]

[editar] Reacciones de reconocimiento
Reacción de Biuret
El reactivo de Biuret está formado por una disolución de sulfato de cobre en medio alcalino, este reconoce el enlace peptídico de las proteínas mediante la formación de un complejo de coordinación entre los iones Cu2+ y los pares de electrones no compartidos del nitrógeno que forma parte de los enlaces peptídicos, lo que produce una coloración rojo-violeta.

Reacción de Millon
Reconoce residuos fenólicos, o sea aquellas proteínas que contengan tirosina. Las proteínas se precipitan por acción de los ácidos inorgánicos fuertes del reactivo, dando un precipitado blanco que se vuelve gradualmente rojo al calentar.

Reacción xantoproteica
Reconoce grupos aromáticos, o sea aquellas proteínas que contengan tirosina o fenilalanina, con las cuales el ácido nítrico forma compuestos nitrados amarillos.

[editar] Determinación de la estabilidad proteica
La estabilidad de una proteína es una medida de la energía que diferencia al estado nativo de otros estados "no nativos" o desnaturalizados. Hablaremos de estabilidad termodinámica cuando podamos hacer la diferencia de energía entre el estado nativo y el desnaturalizado, para lo cual se requiere reversibilidad en el proceso de desnaturalización. Y hablaremos de estabilidad cinética cuando, dado que la proteína desnaturaliza irreversiblemente, sólo podemos diferenciar energéticamente la proteína nativa del estado de transición (el estado limitante en el proceso de desnaturalización) que da lugar al estado final. En el caso de las proteínas reversibles, también se puede hablar de estabilidad cinética, puesto que el proceso de desnaturalización también presenta un estado limitante. Actualmente se ha demostrado que algunas proteínas reversibles pueden carecer de dicho estado limitante, si bien es un tema aún controvertido en la bibliografía científica.

La determinación de la estabilidad proteica puede realizarse con diversas técnicas. La única de ellas que mide directamente los parámetros energéticos es la calorimetría (normalmente en la modalidad de calorimetría diferencial de barrido). En esta se mide la cantidad de calor que absorbe una disolución de proteína cuando es calentada, de modo que al aumentar la temperatura se produce una transición entre el estado nativo y el estado desnaturalizado que lleva asociada la absorción de una gran cantidad de calor.

El resto de técnicas miden propiedades de las proteínas que son distintas en el estado nativo y en el estado desplegado. Entre ellas se podrían citar la fluorescencia de triptófanos y tirosinas, el dicroísmo circular, radio hidrodinámico, espectroscopia infrarroja, resonancia magnética nuclear,... Una vez hemos elegido la propiedad que vamos a medir para seguir la desnaturalización de la proteína, podemos distinguir dos modalidades: Aquellas que usan como agente desnaturalizante el incremento de temperatura y aquellas que hacen uso de agentes químicos (como urea, cloruro de guanidinio, tiocianato de guanidinio, alcoholes,...). Estas últimas relacionan la concentración del agente utilizado con la energía necesaria para la desnaturalización. Una de las últimas técnicas que han emergido en el estudio de las proteínas es la microscopía de fuerza atómica. Esta técnica es cualitativamente distinta de las demás, puesto que no trabaja con sistemas macroscópicos sino con moléculas individuales. Mide la estabilidad de la proteína a través del trabajo necesario para desnaturalizarla cuando se aplica una fuerza por un extremo mientras se mantiene el otro extremo fijo a una superficie.

La importancia del estudio de la estabilidad proteica está en sus implicaciones biomédicas y biotecnológicas. Así, enfermedades como el Alzheimer o el Parkinson están relacionadas con la formación de amiloides (polímeros de proteínas desnaturalizadas). El tratamiento eficaz de estas enfermedades podría encontrarse en el desarrollo de fármacos que desestabilizaran las formas amiloidogénicas o bien que estabilizaran las formas nativas. Por otro lado, cada vez más proteínas van siendo utilizadas como fármacos. Resulta obvio que los fármacos deben presentar una estabilidad que les dé un alto tiempo de vida cuando están almacenados y un tiempo de vida limitado cuando están realizando su acción en el cuerpo humano.

En cuanto a la importancia en las aplicaciones biotecnológicas radica en que pese a su extrema eficacia catalítica su baja estabilidad dificulta su uso (muchas proteínas de potencial interés apenas mantienen su configuración nativa y funcional por unas horas).

[editar] Clasificación
[editar] Según su forma
Fibrosas: presentan cadenas polipeptídicas largas y una estructura secundaria atípica. Son insolubles en agua y en disoluciones acuosas. Algunos ejemplos de estas son queratina, colágeno y fibrina.
Globulares: se caracterizan por doblar sus cadenas en una forma esférica apretada o compacta dejando grupos hidrófobos hacia adentro de la proteína y grupos hidrófilos hacia afuera, lo que hace que sean solubles en disolventes polares como el agua. La mayoría de las enzimas, anticuerpos, algunas hormonas y proteínas de transporte, son ejemplos de proteínas globulares.
Mixtas: posee una parte fibrilar (comúnmente en el centro de la proteína) y otra parte globular (en los extremos).
[editar] Según su composición química
Simples: su hidrólisis sólo produce aminoácidos. Ejemplos de estas son la insulina y el colágeno (globulares y fibrosas).
Conjugadas o heteroproteínas: su hidrólisis produce aminoácidos y otras sustancias no proteicas llamadas grupo prostético.
[editar] Fuentes de proteínas
Las fuentes dietéticas de proteínas incluyen carne, huevos, soja, granos, legumbres y productos lácteos tales como queso o yogurt. Las fuentes animales de proteínas poseen los 20 aminoácidos. Las fuentes vegetales son deficientes en aminoácidos y se dice que sus proteínas son incompletas. Por ejemplo, la mayoría de las legumbres típicamente carecen de cuatro aminoácidos incluyendo el aminoácido esencial metionina, mientras los granos carecen de dos, tres o cuatro aminoácidos incluyendo el aminoácido esencial lisina. Sin embargo, para aquellas personas que tienen una dieta vegetariana, existe la opción de complementar la ingesta de proteínas de productos vegetales con diferentes tipos de aminoácidos para contrarrestar la falta de algún aminoácido componente.

[editar] Calidad proteica
Las diferentes proteínas tienen diferentes niveles de familia biológica para el cuerpo humano. Muchos aumentos han sido introducidos para medir la tasa de utilización y retención de proteínas en humanos. Éstos incluyen valor biológico, NPU (Net Protein Utilization) y PDCAAS (Protein Digestibility Corrected Amino Acids Score), la cual fue desarrollado por la FDA mejorando el PER (Protein Efficiency Ratio). Estos métodos examinan qué proteínas son más eficientemente usadas por el organismo. En general, éstos concluyeron que las proteínas animales que contiene todos los aminoácidos esenciales (leche, huevos, carne) y la proteína de soya son las más valiosas para el organismo[1].

[editar] Deficiencia de proteínas
Deficiencia de proteínas en el tercer mundo La deficiencia de proteína es una causa importante de enfermedad y muerte en el tercer mundo. La deficiencia de proteína juega una parte en la enfermedad conocida como kwashiorkor. La guerra, la hambruna, la sobrepoblación y otros factores incrementaron la tasa de malnutrición y deficiencia de proteínas. La deficiencia de proteína puede conducir a una inteligencia reducida o retardo mental. La malnutrición proteico calórica afecta 500 millones de personas y más de 10 millones anualmente. En casos severos el número de células blancas disminuye y habilidad de los leucocitos a pelear contra la infección disminuye. [2]

Deficiencia de proteínas en países desarrollados La deficiencia de proteínas es rara en países desarrollados pero un pequeño número de personas tiene dificultad para obtener suficiente proteína debido a la pobreza. La deficiencia de proteína también puede ocurrir en países desarrollados en personas que están haciendo dieta para perder peso, o en adultos mayores quienes pueden tener una dieta pobre. Las personas convalecientes, recuperándose de cirugía, trauma o enfermedades pueden tener déficit proteico si no incrementan su consumo para soportar el incremento en sus necesidades. Una deficiencia también puede ocurrir si la proteína consumida por una persona está incompleta y falla en proveer todos los aminoácidos esenciales.

[editar] Exceso de consumo de proteínas
Como el organismo es incapaz de almacenar las proteínas, el exceso de proteínas es digerido y convertido en azúcares o ácidos grasos. El hígado retira el nitrógeno de los aminoácidos, una manera de que éstos pueden ser consumidos como combustible, y el nitrógeno es incorporado en la urea, la sustancia que es excretada por los riñones. Estos órganos normalmente pueden lidiar con cualquier sobrecarga adicional pero si existe enfermedad renal, una disminución en la proteína frecuentemente será prescrita.

El exceso en el consumo de proteínas también puede causar la pérdida de calcio corporal, lo cual puede conducir a pérdida de masa ósea a largo plazo. Sin embargo, varios suplementos proteicos vienen suplementados con diferentes cantidades de calcio por ración, de manera que pueden contrarrestar el efecto de la pérdida de calcio.

Algunos sospechan que el consumo excesivo de proteínas está ligado a varios problemas:

Hiperreactividad del sistema inmune.
Disfunción hepática debido a incremento de residuos tóxicos.
Pérdida de densidad ósea, la fragilidad de los huesos es debido a que el calcio y la glutamina son filtrados de los huesos y el tejido muscular para balancear el incremento en la ingesta de ácidos a partir de la dieta. Este efecto no esta presente si el consumo de minerales alcalinos (a partir de frutas y vegetales, los cereales son ácidos como las proteínas, las grasas son neutras) es alto.
En tales casos, el consumo de proteínas es anabólico para el hueso. Muchos investigadores piensan que un consumo excesivo de proteínas produce un incremento forzado en la excreción del calcio. Si hay consumo excesivo de proteínas, se piensa que un consumo regular de calcio seré capaz de estabilizar, o inclusive incrementar la captación de calcio por el intestino delgado, lo cual sería más beneficioso a las mujeres mayores.[1]

Las proteínas son frecuentemente causa de alergias y reacciones alérgicas a ciertos alimentos. Esto ocurre porque la estructura de cada forma de proteína es ligeramente diferente, algunas pueden desencadenar una respuesta a partir del sistema inmune mientras otros permanecen perfectamente seguros. Muchas personas son alérgicas a la caseína, la proteína en la leche; al gluten, la proteína en el trigo y otros granos; a la proteína particular encontrada en el maní; o aquellas encontradas en mariscos y otras comidas marinas. Es extremadamente inusual que una misma persona reaccione adversamente a más de dos tipos diferentes de proteínas, debido a la diversidad entre tipos de proteínas o aminoácidos. [3]




[editar] Análisis de proteínas en alimentos
El clásico ensayo para medir concentración de proteínas en alimentos es el método de Kjeldahl. Este ensayo determina el nitrógeno total en una muestra. El único componente de la mayoría de los alimentos el cual contiene nitrógeno son las proteínas (las grasas, los carbohidratos y la fibra dietética no contienen nitrógeno). Si la cantidad de nitrógeno es multiplicada por un factor dependiente del tipo de proteína esperada en el alimento, la cantidad total de proteínas puede ser determinada. En las etiquetas de los alimentos, la proteína es expresada como el nitrógeno multiplicado por 6,25, porque el contenido de nitrógeno promedio de las proteínas es de aproximadamente 16%. El método de Kjeldahl es usado porque es el método que la AOAC International ha adoptado y por lo tanto es usado por varias agencias alimentarias alrededor del mundo.

[editar] Digestión de proteínas
La digestión de las proteínas se inicia típicamente en el estómago cuando el pepsinógeno es convertido a pepsina por la acción del ácido clorhídrico, y continúa por la acción de la tripsina y la quimotripsina en el intestino. Las proteínas de la dieta son degradadas a péptidos cada vez más pequeños y éstos hasta aminoácidos y sus derivados, que son absorbidos por el epitelio gastrointestinal. La tasa de absorción de los aminoácidos individuales es altamente dependiente de la fuente de proteínas; por ejemplo la digeribilidad de muchos aminoácidos en humanos difiere entre la proteína de la soja y la proteína de la leche[2] y entre proteínas de la leche individuales, como beta-lactoglobulina y caseína.[3] Para las proteínas de la leche, aproximadamente el 50% de la proteína ingerida se absorbe en el estómago o el yeyuno y el 90% se ha absorbido ya cuando los alimentos ingeridos alcanzan el íleon.[4]

Además de su rol en la síntesis de proteínas, los aminoácidos también son una importante fuente nutricional de nitrógeno. Las proteínas, al igual que los carbohidratos, contienen 4 kilocalorías por gramo, mientras que los lípidos contienen 9 kcal y los alcoholes 7 kcal. Las proteínas pueden ser convertidas en carbohidratos a través de un proceso llamado gluconeogénesis.